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第61章 1962年度 马克斯·费迪南德·佩鲁茨 约翰·考德里·肯德鲁
因测定出蛋白质的精细结构而荣获1962年诺贝尔化学奖
马克斯·费迪南德·佩鲁茨
马克斯·费迪南德·佩鲁茨（英国，1914～2002年），1914年5月19日生于奥地利维也纳。1936年毕业于维也纳大学后，准备赴剑桥大学师从于霍普金斯（因发现维生素而获得1929年诺贝尔生理学医学奖）攻读生理学。在霍奇金（1964年诺贝尔化学奖获得者）的引导下，佩鲁茨改而从事蛋白质的X射线研究，并于1940年获剑桥大学生物化学博士学位，毕业后留任剑桥。数月后，佩鲁茨被英当局作为“敌国侨民”拘留于加拿大。在各方努力下，佩鲁茨于1941年获释重返牛津并执教于此，直至退休。
1937年，佩鲁茨在剑桥开始从事确定血红蛋白构造的研究，虽然当时落后的手摇式计算机即便是对小分子的X射线衍射图形作结晶分析也需要几个月时间，要测量血红蛋白（血红蛋白分子的大小是当时已知分子的100倍以上）这样的大分子几乎不可能，但他面对困难没有退缩。佩鲁茨与同事肯德鲁共同开发了重原子或同晶替换技术（即将重金属原子结合到所研究的分子中，以改变其衍射构型，从而较容易地计算出分子中原子的位置）。蛋白质由氨基酸构成并折叠成复杂的空间构型，这些形状可从由X射线衍射蛋白质晶体形成的图形推导出来。佩鲁茨在溶液中培植取自马的血红蛋白晶体，并用X射线照射溶液。X射线照射到晶体时形成散射，并在溶液后面的照相底板上形成点阵衍射图像。为了得到更有价值的图像，他在血红蛋白中加入有机汞来改变衍射图像，从而得到更多分子不同部位的衍射图像以便分析。重原子同晶替换技术的应用大大减轻了研究者在研究执行过程中无价值的体力消耗，它为研究蛋白质分子的结构提供了更为便捷的方法。
经过20多年的努力，佩鲁茨与肯德鲁终于在1959年测定出肌红蛋白立体结构图，次年获得血红蛋白分子立体结构图并制造出其三维立体结构模型。血红蛋白由四个链组成，每一链都与氧气黏合，血红蛋白与氧气发生作用时会发生变形。他与肯德鲁也因此先于导师霍奇金两年荣获1962年诺贝尔化学奖。
佩鲁茨原本可能没有这么快获得诺贝尔奖，因为他最开始并没有打算进入这一研究领域。他从维也纳大学毕业后，原打算去英国剑桥大学随霍普金斯学生理学，但原维也纳大学的导师霍奇金力推他去维也纳大学从事X射线研究。当时佩鲁茨对X射线的确是个门外汉，但霍奇金认为他的天赋一定会让他成功。佩鲁茨的成功并不是霍奇金独具慧眼，天赋和勤奋互补才是成功的关键所在。
约翰·考德里·肯德鲁
约翰·考德里·肯德鲁（英国，1917～1997年），生物化学家和分子生物学家。1957年，他首先确定了多肽链在肌红蛋白分子中的空间排列顺序。1959年，他阐明了肌红蛋白分子的详细结构，从而证实了美国化学家鲍林（1954年诺贝尔化学奖获得者）关于纤维状蛋白质分子中存在M螺旋体模型的设想。为此，肯德鲁及其同事马克斯·费迪南德·佩鲁茨分享了1962年诺贝尔化学奖。
肯德鲁很早就参与了由佩鲁茨主持的分子生物学实验室的工作，在此开始了他研究蛋白质结构问题的科学生涯。蛋白质的测定工作前后历时近半个世纪，至此才获得比较圆满的解决。这不仅是因为蛋白质分子量庞大，更重要的是由于蛋白质分子中原子间的结合方式和空间分布排列情况极其复杂，一般的化学分析方法和常规的仪器难以解决其结构问题。直到许多新的现代化技术和高度精密的仪器问世，才逐步得以解决。
肯德鲁和佩鲁茨在试图测出蛋白质分子更精密结构的过程中，找到一种“重原子渗入”技术，即把重金属如金、水银等金属的单个原子加进蛋白质的分子中，再进行X射线衍射的分析测验。这极大提高衍射效率，从而获得比较清晰的空间结构图。之后，再由电子计算机运算，最终获得了球蛋白分子的精确三维空间结构图像。
1960年，通过测定鲸肌蛋白的精细空间结构和马血红蛋白的空间精细结构，肯德鲁指出，在组成蛋白质分子肽链的螺旋区与非螺旋区之间还存在有三维空间的不同的排列方式。这类排列方式的原理是：由于二硫键的作用，使得两条相互分离的肽链，或同一条肽链中两个相邻部位进一步连接。这种结合方式高度专一，各种不同的蛋白质分子都是在不同阶段和不同层次上先后被揭示出来的。因此，继蛋白质分子的“一级结构”、“二级结构”之后，肯德鲁和佩鲁茨称他们所测定的螺旋体和散开的肽链在球蛋白分子中盘来扭去的结合方式为蛋白分子的“三级结构”。
肯德鲁和佩鲁茨的出色成就为广泛测定和合成各种蛋白质以及其他生物大分子奠定了基础，对发展生物化学和分子生物学做出了贡献。由于他们完成了对蛋白质精细结构的测定，1962年，二人共同获得诺贝尔化学奖。
马克斯·费迪南德·佩鲁茨
马克斯·费迪南德·佩鲁茨（英国，1914～2002年），1914年5月19日生于奥地利维也纳。1936年毕业于维也纳大学后，准备赴剑桥大学师从于霍普金斯（因发现维生素而获得1929年诺贝尔生理学医学奖）攻读生理学。在霍奇金（1964年诺贝尔化学奖获得者）的引导下，佩鲁茨改而从事蛋白质的X射线研究，并于1940年获剑桥大学生物化学博士学位，毕业后留任剑桥。数月后，佩鲁茨被英当局作为“敌国侨民”拘留于加拿大。在各方努力下，佩鲁茨于1941年获释重返牛津并执教于此，直至退休。
1937年，佩鲁茨在剑桥开始从事确定血红蛋白构造的研究，虽然当时落后的手摇式计算机即便是对小分子的X射线衍射图形作结晶分析也需要几个月时间，要测量血红蛋白（血红蛋白分子的大小是当时已知分子的100倍以上）这样的大分子几乎不可能，但他面对困难没有退缩。佩鲁茨与同事肯德鲁共同开发了重原子或同晶替换技术（即将重金属原子结合到所研究的分子中，以改变其衍射构型，从而较容易地计算出分子中原子的位置）。蛋白质由氨基酸构成并折叠成复杂的空间构型，这些形状可从由X射线衍射蛋白质晶体形成的图形推导出来。佩鲁茨在溶液中培植取自马的血红蛋白晶体，并用X射线照射溶液。X射线照射到晶体时形成散射，并在溶液后面的照相底板上形成点阵衍射图像。为了得到更有价值的图像，他在血红蛋白中加入有机汞来改变衍射图像，从而得到更多分子不同部位的衍射图像以便分析。重原子同晶替换技术的应用大大减轻了研究者在研究执行过程中无价值的体力消耗，它为研究蛋白质分子的结构提供了更为便捷的方法。
经过20多年的努力，佩鲁茨与肯德鲁终于在1959年测定出肌红蛋白立体结构图，次年获得血红蛋白分子立体结构图并制造出其三维立体结构模型。血红蛋白由四个链组成，每一链都与氧气黏合，血红蛋白与氧气发生作用时会发生变形。他与肯德鲁也因此先于导师霍奇金两年荣获1962年诺贝尔化学奖。
佩鲁茨原本可能没有这么快获得诺贝尔奖，因为他最开始并没有打算进入这一研究领域。他从维也纳大学毕业后，原打算去英国剑桥大学随霍普金斯学生理学，但原维也纳大学的导师霍奇金力推他去维也纳大学从事X射线研究。当时佩鲁茨对X射线的确是个门外汉，但霍奇金认为他的天赋一定会让他成功。佩鲁茨的成功并不是霍奇金独具慧眼，天赋和勤奋互补才是成功的关键所在。
约翰·考德里·肯德鲁
约翰·考德里·肯德鲁（英国，1917～1997年），生物化学家和分子生物学家。1957年，他首先确定了多肽链在肌红蛋白分子中的空间排列顺序。1959年，他阐明了肌红蛋白分子的详细结构，从而证实了美国化学家鲍林（1954年诺贝尔化学奖获得者）关于纤维状蛋白质分子中存在M螺旋体模型的设想。为此，肯德鲁及其同事马克斯·费迪南德·佩鲁茨分享了1962年诺贝尔化学奖。
肯德鲁很早就参与了由佩鲁茨主持的分子生物学实验室的工作，在此开始了他研究蛋白质结构问题的科学生涯。蛋白质的测定工作前后历时近半个世纪，至此才获得比较圆满的解决。这不仅是因为蛋白质分子量庞大，更重要的是由于蛋白质分子中原子间的结合方式和空间分布排列情况极其复杂，一般的化学分析方法和常规的仪器难以解决其结构问题。直到许多新的现代化技术和高度精密的仪器问世，才逐步得以解决。
肯德鲁和佩鲁茨在试图测出蛋白质分子更精密结构的过程中，找到一种“重原子渗入”技术，即把重金属如金、水银等金属的单个原子加进蛋白质的分子中，再进行X射线衍射的分析测验。这极大提高衍射效率，从而获得比较清晰的空间结构图。之后，再由电子计算机运算，最终获得了球蛋白分子的精确三维空间结构图像。
1960年，通过测定鲸肌蛋白的精细空间结构和马血红蛋白的空间精细结构，肯德鲁指出，在组成蛋白质分子肽链的螺旋区与非螺旋区之间还存在有三维空间的不同的排列方式。这类排列方式的原理是：由于二硫键的作用，使得两条相互分离的肽链，或同一条肽链中两个相邻部位进一步连接。这种结合方式高度专一，各种不同的蛋白质分子都是在不同阶段和不同层次上先后被揭示出来的。因此，继蛋白质分子的“一级结构”、“二级结构”之后，肯德鲁和佩鲁茨称他们所测定的螺旋体和散开的肽链在球蛋白分子中盘来扭去的结合方式为蛋白分子的“三级结构”。
肯德鲁和佩鲁茨的出色成就为广泛测定和合成各种蛋白质以及其他生物大分子奠定了基础，对发展生物化学和分子生物学做出了贡献。由于他们完成了对蛋白质精细结构的测定，1962年，二人共同获得诺贝尔化学奖。
